Strukturbestemmelse av to-peptidbakteriocinet plantaracin EF i membranliknende miljø ved bruk av NMR-spektroskopi

Antimikrobielle peptider produsert av melkesyrebakterierer en gruppe forbindelser som er av interesse innenfor næringsmiddelindustri og medisin. To-peptidbakteriociner er en gruppe peptider som hører inn under disse. Plantaracin E og plantaracin F består av henholdsvis 33 og 34 residuer og utgjør ti...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Main Author: Fimland, Nina
Format: Dissertation
Language:Norwegian
Subjects:
proten bakteriociner
Online Access:Request full text
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Description
Summary:Antimikrobielle peptider produsert av melkesyrebakterierer en gruppe forbindelser som er av interesse innenfor næringsmiddelindustri og medisin. To-peptidbakteriociner er en gruppe peptider som hører inn under disse. Plantaracin E og plantaracin F består av henholdsvis 33 og 34 residuer og utgjør tilsammen to-peptidbakteriocinet plantaracinEF. Circular Dichroism-studier av plantaracin E og plantaracin F har vist at disse peptidene er ustrukturerte i vann, og at de struktureres i membran-liknende miljø som i dodecylphosphocholin-miceller. Kjernemagnetisk resonans (NMR)-spektroskopi har vært brukt i strukturbestemmelse av peptidene i vandig løsning tilsatt dodecylphospocholin-miceller. Peptidene er blitt undersøkt hver for seg. Det er vist at plantaracin E består av to amfifile heliksområder (residue 10-21 og residue 25-30) som er avbrutt av et mer fleksibelt område (residue 22-24). Den N-terminale enden (residue 1-9) og den C-terminale enden (residue 31-33) er ustrukturerte. Plantaracin F består av et amfifilt heliksområde (residue 6-30) som ser ut til å være avbrutt av en knekk ved prolin20. Den N-terminale enden (residue 1-5) og den C-terminale enden (31-34) er ustrukturerte.