Optical rotation and viscosity of native and denatured proteins. XIV. Effect of surface active anions on serum γ-globulin and trypsin inhibitor

• Published in: Die Makromolekulare Chemie 1962, Vol.51 (1), p.137-147
• Main Author: Jirgensons, Bruno
• Format: Article
• Language: English
• ISSN: 0025-116X; 0025-116X
• DOI: 10.1002/macp.1962.020510113

The effect of sodium octyl‐, decyl‐, and dodecyl sulfates, and of sodium dihexyl‐ and dioctyl sulfosuccinates on serum γ‐globulin and soybean trypsin inhibitor was investigated. It was found that the surface‐active anions enhanced the viscosity of both proteins. Under the influence of the surface active anions, the specific rotation of the γ‐globulins became more negative in all instances, whereas the specific rotation of the trypsin inhibitor was changed in a more complex way. The b0 values of native γ‐globulin and trypsin inhibitor were found to be zero, and the surface active agents effectuated a negative shift of b0. This effect depended on the size of the hydrophobic ion and its concentration. The rotatory dispersion curves of the native proteins displayed smooth curves in the far ultraviolet, and the surface active anions produced an incipient COTTON effect at 230–240 mμ. It was concluded that the hydrophobic groups of the anions interact with the hydrophobic interior of the macromolecules of the proteins; the native non‐helical conformation of the proteins thereby is changed into a different ordered conformation. This transition is opposite to that observed in the denaturation of the helical proteins. Der Einfluß von Octyl‐, Decyl und Dodecylsulfat sowie Dihexyl‐ und Dioctylsulfosuccinat (alle in der Form von Natriumsalzen) auf die Viskosität und das optische Drehungsvermögen von Serum‐γ‐Globulin und Trypsin‐Inhibitor (aus Sojabohnen) wurde untersucht. Es wurde gefunden, daß die oberflächenaktiven Anionen die Viskosität der Proteinlösungen erhöhen. Das spezifische Drehungsvermögen von γ‐Globulin wurde stets zu stärker negativen Werten verschoben; die optische Aktivität des Trypsin‐Inhibitors verändert sich dagegen in komplizierterer Weise. Die b0‐Werte der nativen Proteine wurden gleich Null gefunden; die oberflächenaktiven Anionen verschoben diese Werte in negativer Richtung. Es zeigte sich ferner, daß diese Effekte von der Größe der hydrophoben Gruppe und der Konzentration des Anions abhängig sind. Die Rotationsdispersion der Proteine wurde mit ultraviolettem Licht verfolgt und dabei gefunden, daß sich das spezifische Drehungsvermögen der nativen Proteine mit Verminderung der Wellenlänge nach einer Exponential‐Funktion glatt in negativer Richtung verschiebt . In Gegenwart oberflächenaktiver Ionen zeigen die Kurven Diskontinuitäten bei 230–240 mμ, die einen COTTON‐Effekt andeuten. Daraus wurde die Schlußfolgerung gezogen, daß die hydrophoben Gruppe