Bestimmung transienter Konformationszustände von Proteinen durch Festkörper-R1[rho]-Relaxationsdispersions-NMR-Spektroskopie

Die Funktion von Proteinen basiert auf der Fähigkeit, eine Vielfalt an Zuständen einzunehmen, die sich in ihren Strukturen und freien Energien unterscheiden. Um eine Proteinfunktion zu verstehen, gilt es daher herauszufinden, wie die verschiedenen, thermisch zugänglichen Konformationen miteinander v...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Angewandte Chemie 2014-04, Vol.126 (17), p.4400
Main Authors: Ma, Peixiang, Haller, Jens D, Zajakala, Jérémy, Macek, Pavel, Sivertsen, Astrid C, Willbold, Dieter, Boisbouvier, Jérôme, Schanda, Paul
Format: Article
Language:ger
Subjects:
Chemistry
Online Access:Get full text
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Description
Summary:Die Funktion von Proteinen basiert auf der Fähigkeit, eine Vielfalt an Zuständen einzunehmen, die sich in ihren Strukturen und freien Energien unterscheiden. Um eine Proteinfunktion zu verstehen, gilt es daher herauszufinden, wie die verschiedenen, thermisch zugänglichen Konformationen miteinander verbunden sind und welche Strukturen und relativen Energien sie aufweisen. Viele biomolekulare Reaktionen laufen innerhalb von Mikro- bis Millisekunden ab, weshalb diese Zeitskala von zentraler (und funktioneller) Bedeutung ist. Wir zeigen hier, dass R1ρ-Relaxationsdispersionsexperimente in Festkörper-NMR mit Rotation am magischen Winkel Einblicke in die Thermodynamik und Kinetik solcher Austauschprozesse gibt, und dass auch strukturelle Parameter uber kurzlebige Zustände erhalten werden können.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.201311275