Stabile Peptide statt "gestapelte Peptide": hochaffine [alpha]v[beta]6-selektive Integrinliganden

Das Integrin [alpha]v[beta]6 bindet mit hoher Selektivität an das die RGD-Sequenz enthaltende Peptid des Maul-und-Klauenseuche-Virus. In dieser Arbeit wurde die lange, fur die Bindung dieses Liganden wichtige Helix systematisch zu einem enzymatisch stabilen, cyclischen Peptid verkleinert, welches su...

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Published in:Angewandte Chemie 2016-01, Vol.128 (4), p.1559
Main Authors: Maltsev, Oleg V, Marelli, Udaya Kiran, Kapp, Tobias G, DiLeva, Francesco Saverio, DiMaro, Salvatore, Nieberler, Markus, Reuning, Ute, Schwaiger, Markus, Novellino, Ettore, Marinelli, Luciana, Kessler, Horst
Format: Article
Language:ger
Subjects:
Chemistry
Viruses
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Description
Summary:Das Integrin [alpha]v[beta]6 bindet mit hoher Selektivität an das die RGD-Sequenz enthaltende Peptid des Maul-und-Klauenseuche-Virus. In dieser Arbeit wurde die lange, fur die Bindung dieses Liganden wichtige Helix systematisch zu einem enzymatisch stabilen, cyclischen Peptid verkleinert, welches subnanomolare Bindungsaktivität fur den [alpha]v[beta]6-Rezeptor und eine bemerkenswerte Selektivität gegenuber anderen Integrinrezeptoren besitzt. Um die molekularen Grundlagen fur die hohe Bindungsaffinität und Rezeptorsubtypselektivität aufzuklären, wurden Dockingexperimente durchgefuhrt. Des Weiteren wurde auch die Anwendbarkeit des funktionalisierten Liganden in biomedizinischen Studien gezeigt.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.201508709