13C‐markierte Tyrosinreste als lokale IR‐Sonden zur Analyse konformativer Änderungen in Peptiden und Proteinen

Der Einbau individueller Tyrosinreste, die an der C4‐Position des Phenolrings 13C‐markiert sind (Y11 und Y19 im Bild), bewirkt eine Verschiebung der resultierenden Tyrosinbande zu niedrigeren Wellenzahlen. Dies ermöglicht das simultane IR‐spektroskopische Verfolgen lokaler Konformationsänderungen in...

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Published in:Angewandte Chemie 2005-07, Vol.117 (29), p.4707-4711
Main Authors: Tremmel, Sandra, Beyermann, Michael, Oschkinat, Hartmut, Bienert, Michael, Naumann, Dieter, Fabian, Heinz
Format: Article
Language:English
Subjects:
IR‐Spektroskopie
Isotopeneffekte
Peptidsynthesen
Proteinfaltung
WW‐Domänen
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Description
Summary:Der Einbau individueller Tyrosinreste, die an der C4‐Position des Phenolrings 13C‐markiert sind (Y11 und Y19 im Bild), bewirkt eine Verschiebung der resultierenden Tyrosinbande zu niedrigeren Wellenzahlen. Dies ermöglicht das simultane IR‐spektroskopische Verfolgen lokaler Konformationsänderungen in verschiedenen Bereichen eines Proteins, was für eine synthetische Variante der WW‐Domäne beispielhaft demonstriert wird.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.200500547