13C‐markierte Tyrosinreste als lokale IR‐Sonden zur Analyse konformativer Änderungen in Peptiden und Proteinen

Der Einbau individueller Tyrosinreste, die an der C4‐Position des Phenolrings 13C‐markiert sind (Y11 und Y19 im Bild), bewirkt eine Verschiebung der resultierenden Tyrosinbande zu niedrigeren Wellenzahlen. Dies ermöglicht das simultane IR‐spektroskopische Verfolgen lokaler Konformationsänderungen in...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Angewandte Chemie 2005-07, Vol.117 (29), p.4707-4711
Main Authors: Tremmel, Sandra, Beyermann, Michael, Oschkinat, Hartmut, Bienert, Michael, Naumann, Dieter, Fabian, Heinz
Format: Article
Language:English
Subjects:
IR‐Spektroskopie
Isotopeneffekte
Peptidsynthesen
Proteinfaltung
WW‐Domänen
Online Access:Get full text
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
cited_by
cites
container_end_page 4711
container_issue 29
container_start_page 4707
container_title Angewandte Chemie
container_volume 117
creator Tremmel, Sandra
Beyermann, Michael
Oschkinat, Hartmut
Bienert, Michael
Naumann, Dieter
Fabian, Heinz
description Der Einbau individueller Tyrosinreste, die an der C4‐Position des Phenolrings 13C‐markiert sind (Y11 und Y19 im Bild), bewirkt eine Verschiebung der resultierenden Tyrosinbande zu niedrigeren Wellenzahlen. Dies ermöglicht das simultane IR‐spektroskopische Verfolgen lokaler Konformationsänderungen in verschiedenen Bereichen eines Proteins, was für eine synthetische Variante der WW‐Domäne beispielhaft demonstriert wird.
doi_str_mv 10.1002/ange.200500547
format article
fullrecord <record><control><sourceid>wiley</sourceid><recordid>TN_cdi_wiley_primary_10_1002_ange_200500547_ANGE200500547</recordid><sourceformat>XML</sourceformat><sourcesystem>PC</sourcesystem><sourcerecordid>ANGE200500547</sourcerecordid><originalsourceid>FETCH-wiley_primary_10_1002_ange_200500547_ANGE2005005473</originalsourceid><addsrcrecordid>eNqlj01KA0EQhRtRcIxuXfcFJlb3zDjOMoT4s5EQs28aUpF2OtWhekYZVy48gHfyJp7EHpBcQCh4PHiveJ8QlwqmCkBfWXrGqQao0pX1kchUpVVe1FV9LDKAssxvdNmcirMYXwDgWtdNJqIq5j8fXzvLrUPuUK4HDtERY0zG-ih9aK1H-bBKsadAGyT53rOckfVDRNkG2gbe2c69IsvvzxTgPi0h6Ugucd-5sdHTRi45dOgI6VycbNNnvPjTiWhuF-v5ff7mPA5mzy7NGYwCM3KZkcscuMzs8W5xcMV_ur9Kjl-E</addsrcrecordid><sourcetype>Publisher</sourcetype><iscdi>true</iscdi><recordtype>article</recordtype></control><display><type>article</type><title>13C‐markierte Tyrosinreste als lokale IR‐Sonden zur Analyse konformativer Änderungen in Peptiden und Proteinen</title><source>Wiley</source><creator>Tremmel, Sandra ; Beyermann, Michael ; Oschkinat, Hartmut ; Bienert, Michael ; Naumann, Dieter ; Fabian, Heinz</creator><creatorcontrib>Tremmel, Sandra ; Beyermann, Michael ; Oschkinat, Hartmut ; Bienert, Michael ; Naumann, Dieter ; Fabian, Heinz</creatorcontrib><description>Der Einbau individueller Tyrosinreste, die an der C4‐Position des Phenolrings 13C‐markiert sind (Y11 und Y19 im Bild), bewirkt eine Verschiebung der resultierenden Tyrosinbande zu niedrigeren Wellenzahlen. Dies ermöglicht das simultane IR‐spektroskopische Verfolgen lokaler Konformationsänderungen in verschiedenen Bereichen eines Proteins, was für eine synthetische Variante der WW‐Domäne beispielhaft demonstriert wird.</description><identifier>ISSN: 0044-8249</identifier><identifier>EISSN: 1521-3757</identifier><identifier>DOI: 10.1002/ange.200500547</identifier><language>eng</language><publisher>Weinheim: WILEY‐VCH Verlag</publisher><subject>IR‐Spektroskopie ; Isotopeneffekte ; Peptidsynthesen ; Proteinfaltung ; WW‐Domänen</subject><ispartof>Angewandte Chemie, 2005-07, Vol.117 (29), p.4707-4711</ispartof><rights>Copyright © 2005 WILEY‐VCH Verlag GmbH &amp; Co. KGaA, Weinheim</rights><lds50>peer_reviewed</lds50><woscitedreferencessubscribed>false</woscitedreferencessubscribed></display><links><openurl>$$Topenurl_article</openurl><openurlfulltext>$$Topenurlfull_article</openurlfulltext><thumbnail>$$Tsyndetics_thumb_exl</thumbnail><link.rule.ids>314,780,784,27924,27925</link.rule.ids></links><search><creatorcontrib>Tremmel, Sandra</creatorcontrib><creatorcontrib>Beyermann, Michael</creatorcontrib><creatorcontrib>Oschkinat, Hartmut</creatorcontrib><creatorcontrib>Bienert, Michael</creatorcontrib><creatorcontrib>Naumann, Dieter</creatorcontrib><creatorcontrib>Fabian, Heinz</creatorcontrib><title>13C‐markierte Tyrosinreste als lokale IR‐Sonden zur Analyse konformativer Änderungen in Peptiden und Proteinen</title><title>Angewandte Chemie</title><description>Der Einbau individueller Tyrosinreste, die an der C4‐Position des Phenolrings 13C‐markiert sind (Y11 und Y19 im Bild), bewirkt eine Verschiebung der resultierenden Tyrosinbande zu niedrigeren Wellenzahlen. Dies ermöglicht das simultane IR‐spektroskopische Verfolgen lokaler Konformationsänderungen in verschiedenen Bereichen eines Proteins, was für eine synthetische Variante der WW‐Domäne beispielhaft demonstriert wird.</description><subject>IR‐Spektroskopie</subject><subject>Isotopeneffekte</subject><subject>Peptidsynthesen</subject><subject>Proteinfaltung</subject><subject>WW‐Domänen</subject><issn>0044-8249</issn><issn>1521-3757</issn><fulltext>true</fulltext><rsrctype>article</rsrctype><creationdate>2005</creationdate><recordtype>article</recordtype><sourceid/><recordid>eNqlj01KA0EQhRtRcIxuXfcFJlb3zDjOMoT4s5EQs28aUpF2OtWhekYZVy48gHfyJp7EHpBcQCh4PHiveJ8QlwqmCkBfWXrGqQao0pX1kchUpVVe1FV9LDKAssxvdNmcirMYXwDgWtdNJqIq5j8fXzvLrUPuUK4HDtERY0zG-ih9aK1H-bBKsadAGyT53rOckfVDRNkG2gbe2c69IsvvzxTgPi0h6Ugucd-5sdHTRi45dOgI6VycbNNnvPjTiWhuF-v5ff7mPA5mzy7NGYwCM3KZkcscuMzs8W5xcMV_ur9Kjl-E</recordid><startdate>20050718</startdate><enddate>20050718</enddate><creator>Tremmel, Sandra</creator><creator>Beyermann, Michael</creator><creator>Oschkinat, Hartmut</creator><creator>Bienert, Michael</creator><creator>Naumann, Dieter</creator><creator>Fabian, Heinz</creator><general>WILEY‐VCH Verlag</general><scope/></search><sort><creationdate>20050718</creationdate><title>13C‐markierte Tyrosinreste als lokale IR‐Sonden zur Analyse konformativer Änderungen in Peptiden und Proteinen</title><author>Tremmel, Sandra ; Beyermann, Michael ; Oschkinat, Hartmut ; Bienert, Michael ; Naumann, Dieter ; Fabian, Heinz</author></sort><facets><frbrtype>5</frbrtype><frbrgroupid>cdi_FETCH-wiley_primary_10_1002_ange_200500547_ANGE2005005473</frbrgroupid><rsrctype>articles</rsrctype><prefilter>articles</prefilter><language>eng</language><creationdate>2005</creationdate><topic>IR‐Spektroskopie</topic><topic>Isotopeneffekte</topic><topic>Peptidsynthesen</topic><topic>Proteinfaltung</topic><topic>WW‐Domänen</topic><toplevel>peer_reviewed</toplevel><toplevel>online_resources</toplevel><creatorcontrib>Tremmel, Sandra</creatorcontrib><creatorcontrib>Beyermann, Michael</creatorcontrib><creatorcontrib>Oschkinat, Hartmut</creatorcontrib><creatorcontrib>Bienert, Michael</creatorcontrib><creatorcontrib>Naumann, Dieter</creatorcontrib><creatorcontrib>Fabian, Heinz</creatorcontrib><jtitle>Angewandte Chemie</jtitle></facets><delivery><delcategory>Remote Search Resource</delcategory><fulltext>fulltext</fulltext></delivery><addata><au>Tremmel, Sandra</au><au>Beyermann, Michael</au><au>Oschkinat, Hartmut</au><au>Bienert, Michael</au><au>Naumann, Dieter</au><au>Fabian, Heinz</au><format>journal</format><genre>article</genre><ristype>JOUR</ristype><atitle>13C‐markierte Tyrosinreste als lokale IR‐Sonden zur Analyse konformativer Änderungen in Peptiden und Proteinen</atitle><jtitle>Angewandte Chemie</jtitle><date>2005-07-18</date><risdate>2005</risdate><volume>117</volume><issue>29</issue><spage>4707</spage><epage>4711</epage><pages>4707-4711</pages><issn>0044-8249</issn><eissn>1521-3757</eissn><abstract>Der Einbau individueller Tyrosinreste, die an der C4‐Position des Phenolrings 13C‐markiert sind (Y11 und Y19 im Bild), bewirkt eine Verschiebung der resultierenden Tyrosinbande zu niedrigeren Wellenzahlen. Dies ermöglicht das simultane IR‐spektroskopische Verfolgen lokaler Konformationsänderungen in verschiedenen Bereichen eines Proteins, was für eine synthetische Variante der WW‐Domäne beispielhaft demonstriert wird.</abstract><cop>Weinheim</cop><pub>WILEY‐VCH Verlag</pub><doi>10.1002/ange.200500547</doi><tpages>5</tpages></addata></record>
fulltext fulltext
identifier ISSN: 0044-8249
ispartof Angewandte Chemie, 2005-07, Vol.117 (29), p.4707-4711
issn 0044-8249
1521-3757
language eng
recordid cdi_wiley_primary_10_1002_ange_200500547_ANGE200500547
source Wiley
subjects IR‐Spektroskopie
Isotopeneffekte
Peptidsynthesen
Proteinfaltung
WW‐Domänen
title 13C‐markierte Tyrosinreste als lokale IR‐Sonden zur Analyse konformativer Änderungen in Peptiden und Proteinen
url http://sfxeu10.hosted.exlibrisgroup.com/loughborough?ctx_ver=Z39.88-2004&ctx_enc=info:ofi/enc:UTF-8&ctx_tim=2025-01-07T16%3A22%3A47IST&url_ver=Z39.88-2004&url_ctx_fmt=infofi/fmt:kev:mtx:ctx&rfr_id=info:sid/primo.exlibrisgroup.com:primo3-Article-wiley&rft_val_fmt=info:ofi/fmt:kev:mtx:journal&rft.genre=article&rft.atitle=13C%E2%80%90markierte%20Tyrosinreste%20als%20lokale%20IR%E2%80%90Sonden%20zur%20Analyse%20konformativer%20%C3%84nderungen%20in%20Peptiden%20und%20Proteinen&rft.jtitle=Angewandte%20Chemie&rft.au=Tremmel,%20Sandra&rft.date=2005-07-18&rft.volume=117&rft.issue=29&rft.spage=4707&rft.epage=4711&rft.pages=4707-4711&rft.issn=0044-8249&rft.eissn=1521-3757&rft_id=info:doi/10.1002/ange.200500547&rft_dat=%3Cwiley%3EANGE200500547%3C/wiley%3E%3Cgrp_id%3Ecdi_FETCH-wiley_primary_10_1002_ange_200500547_ANGE2005005473%3C/grp_id%3E%3Coa%3E%3C/oa%3E%3Curl%3E%3C/url%3E&rft_id=info:oai/&rft_id=info:pmid/&rfr_iscdi=true