Ranking of High‐Affinity Ligands by NMR Spectroscopy

Das Protein wählt seinen Liganden, und NMR‐Spektroskopie enthüllt, welchen es genommen hat (siehe Schema). So gelingen eine sehr genaue Bestimmung der relativen Bindungsaffinitäten zweier Liganden bezüglich eines Proteinrezeptors und zum ersten Mal die Bestimmung der Affinitäten fest bindender Ligan...

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Published in:Angewandte Chemie 2009-08, Vol.121 (36), p.6819-6822
Main Authors: Zhang, Xiaolu, Sänger, Andrea, Hemmig, René, Jahnke, Wolfgang
Format: Article
Language:English
Subjects:
Dissoziationskonstanten
Leitstrukturoptimierung
NMR‐Spektroskopie
Proteine
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Summary:Das Protein wählt seinen Liganden, und NMR‐Spektroskopie enthüllt, welchen es genommen hat (siehe Schema). So gelingen eine sehr genaue Bestimmung der relativen Bindungsaffinitäten zweier Liganden bezüglich eines Proteinrezeptors und zum ersten Mal die Bestimmung der Affinitäten fest bindender Liganden durch NMR‐Spektroskopie. Dieser Ansatz sollte nützlich für die Leitstrukturoptimierung sein.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.200902591