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CODH‐IV: eine hocheffiziente CO‐Dehydrogenase mit Resistenz gegen O2
CO‐Dehydrogenasen (CODHs) katalysieren die reversible Umsetzung zwischen CO und CO2. Genomische Analysen deuten darauf hin, dass CODHs unterschiedliche metabolische Funktionen haben. Das Genom von Carboxydothermus hydrogenoformans kodiert fünf CODHs (CODH‐I–V), von denen CODH‐IV in einem Gencluster...
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Published in: | Angewandte Chemie 2017-11, Vol.129 (48), p.15670-15674 |
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Format: | Article |
Language: | English |
Subjects: | |
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Summary: | CO‐Dehydrogenasen (CODHs) katalysieren die reversible Umsetzung zwischen CO und CO2. Genomische Analysen deuten darauf hin, dass CODHs unterschiedliche metabolische Funktionen haben. Das Genom von Carboxydothermus hydrogenoformans kodiert fünf CODHs (CODH‐I–V), von denen CODH‐IV in einem Gencluster gemeinsam mit einem Peroxid‐reduzierenden Enzym vorliegt. Unsere kinetischen und kristallographischen Analysen zeigen, dass sich CODH‐IV von anderen CODHs durch charakteristische Merkmale unterscheidet: CODH‐IV hat eine hohe Affinität für CO, oxidiert CO mit diffusionslimitierter Geschwindigkeit über einen weiten Temperaturbereich und ist toleranter gegen O2 als CODH‐II. Daher stützen unsere Beobachtungen die Idee, dass CODH‐IV als CO‐Fänger bei der Abwehr von oxidativem Stress agiert und unterstreichen, dass CODHs in Bezug auf ihre Reaktivität diverser als erwartet sind.
CO‐Dehydrogenasen (CODHs) katalysieren die reversible Umwandlung zwischen CO und CO2. CODH‐IV unterscheidet sich dabei von anderen CODHs, indem es als CO‐Scavenger zur Abwehr von oxidativem Stress fungiert. Dies unterstreicht, dass CODHs in Bezug auf ihre Reaktivität diverser sind als erwartet. |
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ISSN: | 0044-8249 1521-3757 |
DOI: | 10.1002/ange.201709261 |