Reconstructive denaturation of proteins by sodium by sodium dodecyl sulfate. Circular dichroism of soybean trypsin inhibitor, papain and a mold protease

• Published in: Die Makromolekulare Chemie 1972-08, Vol.158 (1), p.1-8
• Main Author: Jirgensons, Bruno
• Format: Article
• Language: English
• ISSN: 0025-116X; 0025-116X
• DOI: 10.1002/macp.1972.021580101

Circular dichroism (CD) of solutions of soybean trypsin inhibitor (STI), papain, and an acid mold protease (from Rhizopus chinensis) was determined in the presence and absence of sodium dodecyl sulfate (SDS). The CD bands in the 240–320 nm spectral zone were almost completely eliminated by SDS. This indicated that the tertiary folding was disturbed and the restrictions imposed on the aromatic chromophores were largely removed. The CD bands in the far UV were modified by SDS in a manner that indicated increase of the α‐helix content in these proteins. This specific type of denaturation has been observed also on many other proteins. The term reconstructive denaturation is suggested for this type of denaturation in which the helix content of the polypeptide chain is enhanced by the denaturing agent. Der Circulardichroismus (CD) der Lösungen des Trypsin‐Inhibitors (STI) (aus Sojabohnen), von Papain und einer Protease aus Rhizopus chinensis wurde in Gegenwart und in Abwesenheit von Natrium‐dodecylsulfat (SDS) untersucht. Die CD‐Banden im 240‐bis 320‐nm‐Bereich des Spektrums wurden durch das Detergens fast vollständig eliminiert, was auf Zerstörung der Tertiärstruktur der Proteine hinweist, wobei die sterischen Einschränkungen der aromatischen Chromophore entfallen. Im fernen UV dagegen wurden durch SDS Veränderungen hervorgerufen, die auf eine Erhöhung des Helixgehaltes hinweisen, wie bereits an vielen anderen Proteinen beobachtet wurde. Es wird vorgeschlagen, diese Art der Denaturierung, in der der Helixgehalt durch das Detergens erhöht wird, als rekonstruktive Denaturierung zu bezeichnen.